Lectura sobres estructuras de las proteínas. Nocturno

Estructuras

Las proteínas presentan diferentes niveles estructurales, los cuales representan los diferentes pliegues y cadenas que poseen y les permiten cumplir sus diferentes funciones biológicas. Cada estructura tiene su propia conformación espacial característica. Algunas de estas estructuras se muestran en la siguiente imagen.

Estructura Primaria: Es la secuencia de aminoácido por la cual está formada la cadena peptídica. Esta estructura nos brinda información sobre cuáles son los aminoácido que forman las proteínas, la cantidad de ellos que están presentes y en que secuencia se encuentran.

Es tanta la importancia que tiene el orden de los aminoácidos en la cadena, que la sustitución de un solo aminoácido puede ser el causante de una grave enfermedad, como en el caso de la anemia falciforme. En este tipo de anemia se ha sustituido el aminoácido de la sexta posición, un residuo de ácido glutámico, por uno de valina. Este cambio elimina una cadena lateral polar sustituyéndola por una apolar, impidiendo su función biológica. En casos extremos, este cambio puede llevar a la muerte del individuo.

La siguiente imagen muestra un fragmento de una cadena polipeptídica perteneciente a una proteína.

Estructura Secundaria: Es el primer pliegue que tiene la cadena peptídica, la cual ocurre de algunas formas características. Puede ser como α – hélice, hoja plegada – β u otros tipos de enrollamientos que llamaremos enrollamientos al azar.

Estructuras α – hélice: tienen una forma de bucle o rulo. Esta estructura es muy estable debido a los enlaces de hidrógeno intramoleculares que existen. Por lo general dejan al exterior su parte hidrofílica y al interior la hidrofóbica, determinando así su solubilidad en agua.

Hoja plegada – β: estructura muy estable que adquiere una forma en escamas. También está estabilizada internamente por la unión entre enlaces de hidrógeno.

Enrollamientos al azar: Todas los demás tipos de enrollamientos que se puedan encontrar en la estructura secundaria de una proteína lo colocaremos dentro de esta clasificación. Debe tenerse en cuenta que un pliegue nunca es al azar, ya que estos ocurren por las interacciones entre las cadenas de los aminoácidos.

Estructura Terciaria: Una vez que la cadena haya adquirido los pliegues de la estructura secundaria, volverá a enrollarse, adquiriendo ahora una forma más compacta, la cual determinará la función biológica que la proteína cumplirá. Este pliegue es el que determinará, por ejemplo, la solubilidad de la proteína, dependiendo de qué partes de la cadena sean los que se expongan al exterior y cuales sean los que se queden en el interior.

La estructura secundaria junto con la terciaria, determinan la conformación nativa de la proteína. Esta estructura es muy estable debido a las interacciones que hay en su interior. Los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, puentes eléctricos e interacciones hidrofóbicas son las fuerzas que las mantienen unidas.

Pero mismo existiendo todas estas fuerzas intramoleculares, la diferencia de energía entre el estado plegado y el desplegado de la proteína es muy bajo, oscilando entre los 20 a 65KJ/mol.

La siguiente imagen es una representación muy sencilla de una proteína en la que se destacan las interacciones existentes, que la mantienen unida.

Estas interacciones que se muestran en la imagen anterior son del tipo intramoleculares, ya que se forman entre las cadenas laterales de los aminoácidos de una misma proteína. Las interacciones no polares (apolares o hidrofóbicos) ocurren entre extremos apolares, es decir entre la interacción de los átomos de carbono y átomos de hidrógeno. Los puentes disulfuro, como indica su nombre, es la interacción entre dos átomos de azufre. Los puentes de hidrógeno suelen representarse mediante lineas punteadas. Se presentan entre átomos de hidrógeno y átomos de oxigeno, habitualmente. Por último, las interacciones polares (hidrofílicas) ocurren entre extremos cargados (polos positivos y negativos) de los radicales.

Estructura Cuaternaria: Se le llama así a la estructura formada en aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica (cadenas de aminoácido).

La mayoría de las proteínas que presentan estructura cuaternaria, tienen un patrón de simetría entre las diferentes cadenas peptídicas.

En la imagen a continuación, cada color representa una cadena polipeptídica, por lo tanto esa proteína presenta estructura cuaternaria (además se aprecia la simetría en su estructura).

Desnaturalización

Es el proceso por el cual las proteínas pierden sus estructuras superiores (la secundaria y terciaria), pierden su conformación nativa, dejando así de cumplir sus funciones biológicas, pero manteniendo sus cadenas peptídicas intactas.

La desnaturalización puede ocurrir en dos formas, es decir, puede ser permanente, coagulación, o reversible, floculación.

Cuando una proteína se coagula, será imposible que esta logre volver a cumplir sus funciones, ya que este cambio es permanente.

Los agentes que llevan a cabo este tipo de desnaturalización son: aumento en la temperatura, agregado de ácidos (CH₃COOH por ejemplo) o sales de metales pesados (sales de Hg por ejemplo).

En cambio, la desnaturalización por floculación es reversible, y la proteína puede volver a realizar sus funciones una vez que los cambios que llevaron a la desnaturalización sean revertidos.

La floculación se debe a un agregado de un alcohol (como etanol), lo que cambia el solvente natural en el que se encuentra inmersa la proteína.