Lectura sobre lípidos. Nocturno

Lípidos

Son compuestos orgánicos constituidos por un grupo químicamente diverso, tanto en compuestos como en características y funciones. Tienen una característica común que los identifica que es su insolubilidad en agua.

Concepto

Son biomoléculas de naturaleza química variable, existiendo varios tipos de lípidos, los cuales tienen sus propias características como lo son los glicéridos, las ceras, los esteroides, los fosfolípidos y los esfingolípidos.

Características generales

Son insolubles en agua debido a sus cadenas apolares.

Se unen formando una estructura llamada micelas.

Se disuelven en solventes orgánicos, como por ejemplo, en aguarrás, benceno y acetona.

Son untuosos al tacto.

Son menos densos que el agua, por lo que al mezclarlos en agua flotan sobre ella.

Tienen diversos orígenes, en plantas y animales.

 

Glicéridos

Son ésteres de ácidos grasos, unidos a la glicerina (glicerol o 1,2,3 – propanotriol). La forma en que se realiza esta unión se explicará más adelante, cuando se mencione la obtención de los triglicéridos.

Ácidos grasos

Son ácidos carboxílicos de cadena carbonada con 4 a 36 átomos del elemento carbono, la cual es siempre par. La cadena carbonada puede presentar enlaces simples entre los átomos del elemento carbono, o dobles. Además puede ser lineal o, como en algunos casos, puede presentar ciclos.

Estos ácidos son capaces de llevar a cabo la reacción de saponificación, por lo que todos los lípidos que poseen estos ácidos en sus estructuras son llamadas de lípidos saponificables (esta reacción será explicada más adelante en la sección de reacciones de los glicéridos). Nosotros vamos a trabajar solo con algunos, entre 10 y 18 átomos de carbono.

 

Clasificación de ácidos grasos

Se los pueden clasificar según la presencia de insaturaciones (dobles enlaces) en la cadena de carbonos.

Ácidos grasos saturados

Estos ácidos grasos presentan únicamente enlaces simples entres sus átomos del elemento carbono, teniendo así la mayor cantidad de átomos del elemento hidrógeno posible en la molécula.

A continuación se representan los ácidos grasos que vamos a utilizar en el curso.

De izquierda a derecha, ácido caprínico, ác. láurico, ác. mirístico, ác. palmítico y ác. esteárico. Una forma de ayudar en recordar la secuencia de los ácidos grasos, según el largo de su cadena, es utilizar el acrónimo calamipaes, el que se forma con las dos primeras letras de los nombres de los ácidos grasos.

Ácidos grasos insaturados

Son ácidos grasos que presentan, en su cadena carbonada, por lo menos una insaturación, es decir, presenta dobles enlaces entre sus átomos de carbono.

De izquiera a derecha, ácido oleico, ác. linoleico y ác. linolénico. Nótese que la diferencia entre las estructuras está dada por el agregado de un nuevo doble enlace, dejando un CH2 entre ellos.

Triglicéridos

Son triésteres de ácidos grasos unidos a la glicerina, siendo los lípidos más sencillos obtenidos a partir de ácidos grasos.

Como los grupos hidroxilo del glicerol, junto a los grupos carboxilo de los ácidos grasos, que son los grupos polares de estas moléculas, están formando el enlace éster, estos compuesto se vuelven moléculas hidrofóbicas, prácticamente insolubles en agua.

Obtención de un triglicérido (enlace éster)

Como se puede observar en la ecuación que aparece a continuación, la reacción entre una molécula de glicerina con tres de ácidos grasos da paso a la formación de una molécula de un triglicérido y tres moléculas de agua.

Cada uno de los ácidos grasos queda unido a la glicerina (primera sustancia en la reacción planteada) por un enlace éster, el cual ocurre de la reacción de los grupos OH de la glicerina y el OH del grupo carboxilo de los ácidos grasos (la R indica que puede ser cualquiera de los ácidos grasos, saturados o insaturados), liberándose una molécula de agua por cada uno de los enlaces éster que se forman.

Clasificación de triglicéridos

Existen diferentes tipos de triglicéridos, que provienen de las diferentes combinaciones que pueden ocurrir entre la glicerina y los ácidos grasos, dando lugar a dos clasificaciones.

Según el producto de hidrólisis

Cuando se hidroliza a un triglicérido se pueden obtener diferentes productos. Dependiendo de los productos obtenidos es la clasificación que se le asigna.

Simples: Estos triglicéridos al hidrolizarse dan como único producto un solo ácido graso (tres unidades del mismo ácido graso) y la glicerina.

Mixtos: Al hidrolizarse estos triglicéridos, se obtiene, además de la glicerina, por lo menos dos ácidos grasos diferentes.

 

Clasificación en grasas y aceites

Desde el punto de vista físico, la diferencia entre las grasas y los aceites están en el punto de fusión, encontrándose las grasas en estado sólido a temperatura ambiente (20ºC) y los aceites en estado líquido, a la misma temperatura.

Desde el punto de vista químico, la diferencia radica en el tipo de ácido graso que componen a las grasas y aceites.

Grasas: son aquellos triglicéridos que están compuestos mayormente por ácidos grasos saturados, es decir, que por lo menos dos unidades de los ácidos grasos deben ser saturados.

Por lo general las grasas provienen de los animales.

Aceites: son todos los triglicéridos que están compuestos, en su mayoría, por ácidos grasos insaturados. Dos de las unidades de los ácidos grasos deben ser insaturadas, pudiendo la tercera serlo o no.

 

Funciones e importancia biológica

Su importancia biológica pasa principalmente por ser una fuente de energía y un aislante térmico.

Reserva energética

Es posible reservarse mucha energía en forma de lípidos debido a su masa relativamente pequeña en comparación a otros compuestos.

En la mayor parte de las células eucariotas los triglicéridos se acumulan en forma de gotas microscópicas en el citosol. Además, los vertebrados poseen células especializadas en el almacenamiento de triglicéridos ocupando casi la totalidad de la célula, llamadas adipocitos o células grasas.

Como fuente de energía

Actúan como combustible energético, proporcionando 9Kcal/g de triglicérido que se oxida. En comparación con los glúcidos, la principal ventaja de los lípidos es que producen más del doble de energía por cada gramo, sin tener que transportar la masa extra de agua asociada a la hidratación de los polisacáridos.

Como aislantes térmicos

Como estos compuestos son malos conductores de la energía en forma de calor, muchos animales que viven en zonas frías llevan una gran capa de tejido adiposo bajo su piel, permitiéndoles soportar esas temperaturas.

Como amortiguadores y lubricantes mecánicos

Son capaces de absorber gran parte de la energía proveniente de golpes, por lo que se utilizan para proteger estructuras sensibles o que se encuentran en continuo rozamiento.

Reacciones de los triglicéridos

Existen varios usos de los triglicéridos que son asociados con algunas de las reacciones que pueden llevar a cabo.

Hidrogenación

La hidrogenación es el proceso por el cual se le adiciona hidrógeno a los ácidos grasos insaturados en sus insaturaciones. Esta reacción es llevada a cabo con la presencia de un catalizador, por lo general níquel, a elevada temperatura y presión.
Una representación de la reacción llevada a cabo en una hidrogenación se encuentra a continuación.

 

En esta reacción se muestra únicamente lo ocurrido con un doble enlace presente en el triglicérido y la molécula de H₂, ya que es a modo de ejemplo.

En caso de que las demás cadenas de ácidos grasos, R y R’, contengan más insaturaciones, se debe suministrar una molécula más de H₂ por cada uno de los dobles enlaces existentes. Es decir, en la reacción debe aparecer la misma cantidad de H₂ que de dobles enlaces.

 Entre los productos obtenidos por este proceso se encuentra la margarina.

Saponificación

La elaboración de jabones se lleva a cabo mediante esta reacción. Para eso, se colocan a reaccionar una grasa o aceite con hidróxido de sodio o potasio, a temperatura elevada.

A continuación se ilustra una de estas reacciones.

 

De esta reacción surgen sales de ácidos grasos con sodio o potasio, los que se conocen como jabones. Los jabones de sodio son más duros que los de potasio, siendo esta una opción para la obtención de jabones blandos y más suaves.

Cuando una solución jabonosa entra en contacto con grasas o aceites, se forman unas pequeñas gotas llamadas micelas, que permiten que la suciedad sea arrastrada junto con el agua al ser enjuagada. A continuación se representa este proceso.

 

Imagen extraída de química d+

Actividad 7. Diurno

1. Indica si la entropía en los siguientes procesos aumenta, disminuye o permanece constante.

a.       Un sólido funde.

b.      Un líquido se evapora.

c.       Se agrega 0,5mol de H_2(g) a un recipiente que ya contenía 0,5mol de H_2(g).

d.      Un gas se licua (pasa de gas a líquido por aumento de la presión).

e.    2HgO_(s) → 2Hg_(l) + O_2(g)

2. Para cada uno de los pares siguientes, Indica cuál posee mayor entropía estándar por mol.

a. Oxígeno gas a 5,0atm y oxígeno gas a 0,5atm.

b. Bromo líquido y bromo gaseoso.

c. Un mol de hidrógeno en un recipiente de 10,0L y un mol de hidrógeno en un recipiente de 1,00L a Igual temperatura.

d. Dióxido de carbono gaseoso y dióxido de carbono sólido.

e. Un mol de cloruro de sodio sólido a 40,0°C y un mol de cloruro de sodio disuelto en agua a 40,0°C.

3. Calcule la variación de entropía estándar que acompaña a cada reacción.

                  a. H_2(g) + Cl_2(g) → 2HCl_(g)

b. C₂H_2(g) + 2H_2(g) → C₂H_6(g)

c.2NaHCO_3(s) → Na₂CO_3(s) + H₂O_(g) + CO_2(g)

Lectura 5 sobre termodinámica. Diurno

Segunda ley de la termodinámica

Esta ley nos plantea que el sentido natural de las reacciones químicas en el universo es aquel en el que exista un aumento del desorden. Es decir, una reacción química tenderá a ser espontánea (ocurre por si sola en las condiciones actuales) cuando lleve a un aumento del desorden del sistema.

Para interpretar esta ley, se propone una segunda magnitud termodinámica, la entropía “S”.

Entropía

La entropía es una magnitud que nos permite expresar el desorden del sistema y del universo. A mayor entropía, mayor desorden, y por lo tanto, a menor entropía, menor desorden.

Es una función de estado, por lo que puede determinarse una variación de entropía (ΔS) a partir de las condiciones iniciales y finales: ΔS=S_f-S_i .

Además, es una propiedad extensiva, por lo que al determinar ΔS de una reacción química, su valor dependerá de la forma en que se haya balanceado.

Factores que influyen en los cambios de entropía

·         Estado de agregación de las sustancias:

La distancia entre las partículas de una sustancia cambia al cambiar el estado en el que se encuentra. Así, en estado sólido, las sustancias tienen las partículas muy unidas entre sí, mientras que en el estado líquido las partículas tienden a separarse un poco. Ya en el estado gaseoso, las partículas se encuentran muy separadas entre sí.

En este sentido la entropía varía al cambiar el estado de agregación. El estado sólido tiene la menor entropía, y el gas tiene la mayor.

 

·         Efecto de la temperatura (sin cambiar de estado):

La entropía del sistema es proporcional a la temperatura. Cuando se aumenta la temperatura del sistema, aumenta la agitación térmica de las partículas, por lo que estas tienden a desordenarse. Al disminuir la temperatura, también disminuye el desorden, ya que las partículas tienden a ordenarse.

 

·         Cantidad de sustancia:

Al ser una propiedad extensiva, depende de la cantidad de sustancia involucrada. Mientras mayor sea la cantidad de sustancia, mayor será la entropía. Mientras menor la cantidad de sustancia, menor la entropía.

 

·         Tamaño de la partícula.

Las partículas de mayor tamaño ocupan más espacio, por lo que generan un mayor desorden y por lo tanto mayor entropía. Las partículas de menor mtamaño tendrán menor entropía.

Ejemplo:

De cada par, elije la muestra de materia que tiene la entropía más elevada y explica tu elección.

a.       1mol de NaCl_(s) o 1mol de HCl_(g).

b.      2mol de HCl_(g) o 1mol de HCl_(g).

c.       1mol de HCl_(g) o un mol de Ar_(g).

d.      1mol de H_2(g) a 25°C y 0,5atm o 1mol de H_2(g) a 100°C y 0,5atm.

e.      1mol de H₂O_(s) a 0°C o 1mol de H₂O_(l) a 25°C.

 

Para resolver el ejercicio, en cada par se deben analizar, en este orden:

1.       El estado de agregación de las especies involucradas.

2.       Cantidad de sustancia involucrada en cada muestra.

3.       Temperatura de cada una de las opciones.

4.       Tamaño de las partículas involucradas.

Si se detecta una diferencia en el punto 1. no es necesario continuar analizando los siguientes puntos ya que son menos importantes.

a.       1mol de NaCl_(s) o 1mol de HCl_(g).

NaCl está en estado sólido, mientras que el HCl se encuentra gaseoso. Por lo que el HCl tendrá mayor entropía (solo se observó el punto 1. el estado de agregación).

b.      2mol de HCl_(g) o 1mol de HCl_(g).

En este caso ambas especies se encuentran en estado gaseoso, por lo que debemos analizar el segundo punto (cantidad de sustancia). En este caso 2 moles de HCl tendrán mayor entropía por ser más cantidad de sustancia que 1 mol de HCl.

c.       1mol de HCl_(g) o un mol de Ar_(g).

Ambas sustancias son gases, además se encuentran en la misma cantidad. Como no se indica la temperatura de las muestras se asume que es la misma para las dos. Por lo tanto la diferencia va a estar en el tamaño de las partículas (punto 4.). En este caso HCl está formado por dos átomos, mientras que Ar está formado por solo 1. HCl tendrá más entropía.

d.      1mol de H_2(g) a 25°C y 0,5atm o 1mol de H_2(g) a 100°C y 0,5atm.

En el caso d. la diferencia se encuentra en que la primera muestra está a 25°C, mientras que la segunda está a 100°C. La que se encuentra a mayor temperatura (100°C) tendrá mayor entropía.

e.      1mol de H₂O_(s) a 0°C o 1mol de H₂O_(l) a 25°C.

En este caso, al analizar los estados de agregación, notamos que una de las muestras de agua es sólida, mientras que la otra es líquida. La muestra líquida de agua tendrá la mayor entropía.

 

Actividad 6 Nocturno

1. Se conocen diferentes niveles estructurales de las proteínas.

a.       Explique esos diferentes niveles que pueden tener.

b.      ¿Todas las proteínas tienen todos los niveles?

c.       ¿Qué significa que una proteína se desnaturalice? ¿Cómo se logra?

2. Señale y nombre las diferentes conformaciones pertenecientes a la estructura secundaria de la proteína que aparece en la siguiente representación.

3. La imagen abajo representa la estructura de una proteína y sus diferentes interacciones.

a.       Nombre cada una de las interacciones que aparecen señaladas en la imagen.

b.      Señala una estructura de α-hélice y una de β-hoja plegada.

c.       Señale el extremo N-terminal y el C-terminal.

                                   

Lectura sobres estructuras de las proteínas. Nocturno

Estructuras

Las proteínas presentan diferentes niveles estructurales, los cuales representan los diferentes pliegues y cadenas que poseen y les permiten cumplir sus diferentes funciones biológicas. Cada estructura tiene su propia conformación espacial característica. Algunas de estas estructuras se muestran en la siguiente imagen.

Estructura Primaria: Es la secuencia de aminoácido por la cual está formada la cadena peptídica. Esta estructura nos brinda información sobre cuáles son los aminoácido que forman las proteínas, la cantidad de ellos que están presentes y en que secuencia se encuentran.

Es tanta la importancia que tiene el orden de los aminoácidos en la cadena, que la sustitución de un solo aminoácido puede ser el causante de una grave enfermedad, como en el caso de la anemia falciforme. En este tipo de anemia se ha sustituido el aminoácido de la sexta posición, un residuo de ácido glutámico, por uno de valina. Este cambio elimina una cadena lateral polar sustituyéndola por una apolar, impidiendo su función biológica. En casos extremos, este cambio puede llevar a la muerte del individuo.

La siguiente imagen muestra un fragmento de una cadena polipeptídica perteneciente a una proteína.

Estructura Secundaria: Es el primer pliegue que tiene la cadena peptídica, la cual ocurre de algunas formas características. Puede ser como α – hélice, hoja plegada – β u otros tipos de enrollamientos que llamaremos enrollamientos al azar.

Estructuras α – hélice: tienen una forma de bucle o rulo. Esta estructura es muy estable debido a los enlaces de hidrógeno intramoleculares que existen. Por lo general dejan al exterior su parte hidrofílica y al interior la hidrofóbica, determinando así su solubilidad en agua.

Hoja plegada – β: estructura muy estable que adquiere una forma en escamas. También está estabilizada internamente por la unión entre enlaces de hidrógeno.

Enrollamientos al azar: Todas los demás tipos de enrollamientos que se puedan encontrar en la estructura secundaria de una proteína lo colocaremos dentro de esta clasificación. Debe tenerse en cuenta que un pliegue nunca es al azar, ya que estos ocurren por las interacciones entre las cadenas de los aminoácidos.

Estructura Terciaria: Una vez que la cadena haya adquirido los pliegues de la estructura secundaria, volverá a enrollarse, adquiriendo ahora una forma más compacta, la cual determinará la función biológica que la proteína cumplirá. Este pliegue es el que determinará, por ejemplo, la solubilidad de la proteína, dependiendo de qué partes de la cadena sean los que se expongan al exterior y cuales sean los que se queden en el interior.

La estructura secundaria junto con la terciaria, determinan la conformación nativa de la proteína. Esta estructura es muy estable debido a las interacciones que hay en su interior. Los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, puentes eléctricos e interacciones hidrofóbicas son las fuerzas que las mantienen unidas.

Pero mismo existiendo todas estas fuerzas intramoleculares, la diferencia de energía entre el estado plegado y el desplegado de la proteína es muy bajo, oscilando entre los 20 a 65KJ/mol.

La siguiente imagen es una representación muy sencilla de una proteína en la que se destacan las interacciones existentes, que la mantienen unida.

Estas interacciones que se muestran en la imagen anterior son del tipo intramoleculares, ya que se forman entre las cadenas laterales de los aminoácidos de una misma proteína. Las interacciones no polares (apolares o hidrofóbicos) ocurren entre extremos apolares, es decir entre la interacción de los átomos de carbono y átomos de hidrógeno. Los puentes disulfuro, como indica su nombre, es la interacción entre dos átomos de azufre. Los puentes de hidrógeno suelen representarse mediante lineas punteadas. Se presentan entre átomos de hidrógeno y átomos de oxigeno, habitualmente. Por último, las interacciones polares (hidrofílicas) ocurren entre extremos cargados (polos positivos y negativos) de los radicales.

Estructura Cuaternaria: Se le llama así a la estructura formada en aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica (cadenas de aminoácido).

La mayoría de las proteínas que presentan estructura cuaternaria, tienen un patrón de simetría entre las diferentes cadenas peptídicas.

En la imagen a continuación, cada color representa una cadena polipeptídica, por lo tanto esa proteína presenta estructura cuaternaria (además se aprecia la simetría en su estructura).

Desnaturalización

Es el proceso por el cual las proteínas pierden sus estructuras superiores (la secundaria y terciaria), pierden su conformación nativa, dejando así de cumplir sus funciones biológicas, pero manteniendo sus cadenas peptídicas intactas.

La desnaturalización puede ocurrir en dos formas, es decir, puede ser permanente, coagulación, o reversible, floculación.

Cuando una proteína se coagula, será imposible que esta logre volver a cumplir sus funciones, ya que este cambio es permanente.

Los agentes que llevan a cabo este tipo de desnaturalización son: aumento en la temperatura, agregado de ácidos (CH₃COOH por ejemplo) o sales de metales pesados (sales de Hg por ejemplo).

En cambio, la desnaturalización por floculación es reversible, y la proteína puede volver a realizar sus funciones una vez que los cambios que llevaron a la desnaturalización sean revertidos.

La floculación se debe a un agregado de un alcohol (como etanol), lo que cambia el solvente natural en el que se encuentra inmersa la proteína.